Arbeitsgruppe für Experimentelle Teilchenphysik der Rheinischen Friedrich-Wilhelms-Universität Bonn

Das Higgs-Boson — Was haben wir davon?
Wohl kaum ein wissenschaftliches Ergebnis der Grundlagenforschung hat in den letzten Jahren so viel öffentliches Interesse erregt wie die Entdeckung eines Higgs-Bosons am europäischen Labor für Teilchenphysik CERN im Sommer 2012.
Ist es das lang gesuchte Higgs-Boson des Standard-Modells? Ist es ein anderes Higgs-Boson? Wofür braucht man das Higgs-Boson? Was wissen wir schon über das neue Elementarteilchen? Was müssen wir noch herausfinden? Wie macht man das überhaupt? Was bringt uns dieses Wissen eigentlich? Und was hat das alles mit dem Universum zu tun? Fragen über Fragen, die im Vortrag erläutert werden.

Zur Person
Klaus Desch ist Professor für Experimentalphysik an der Universität Bonn. Er arbeitet auf dem Gebiet der Elementarteilchenphysik an großen Beschleunigeranalagen, vor allem im ATLAS-Experiment am LHC-Beschleuniger am CERN. Sein Interesse gilt der Erforschung des Higgs-Bosons und der Suche nach neuen Teilchen und Phänomenen bei höchsten Energien. Er arbeitet auch an der Vorbereitung zukünftiger Beschleunigerprojekte und entwickelt neue Teilchendetektoren. Desch hat 1995 in Bonn promoviert, ging dann als Fellow ans CERN. Weitere Stationen führten ihn an die Universitäten Hamburg und Freiburg, bevor er 2006 an das Physikalische Institut der Universität Bonn berufen wurde.

Nobelpreisträger für Chemie 1988
Direktor Emeritus der Gruppe für Strukturforschung am Max-Planck-Institut für Biochemie, Martinsried

Schönheit und Zweckmäßigkeit — Die Architektur der Proteine, der Bausteine des Lebens
Proteinstrukturen in atomarer Auflösung werden mit immer höherer Geschwindigkeit bestimmt. Dies wurde ermöglicht durch die schnell fortschreitende Entwicklung von Methoden und Instrumenten in der Proteinkristallographie, der Elektronenmikroskopie und der NMR-Spektroskopie. So können heute sehr große und komplexe Proteinstrukturen ermittelt werden. Diese Strukturen dokumentieren die Schönheit und grenzenlose Vielseitigkeit der Architektur der Proteine, aber enthüllen auch unerwartete Verwandtschaftsbeziehungen, welche einen Blick weit in die Vergangenheit der biologischen Evolution ermöglichen. Diese Strukturen bilden die Grundlage für das Verständnis von Bindungspezifitäten und katalytischen Eigenschaften der Proteine (Chemie), ihren spektralen Eigenschaften und Elektronentransferfunktionen (Physik) und ihrer Rolle in physiologischen Systemen (Biologie und Medizin). Sie erlauben es, spezifische Bindungspartner für Zielproteine zu entwickeln, was neue Strategien für Therapien, Medikamentenentwicklung und den Schutz von Nutzpflanzen eröffnet.

Zur Person
Robert Huber ist ein deutscher Chemiker und Nobelpreisträger. Er studierte, promovierte und habilitierte sich im Fach Chemie an der TU München. Von 1971 bis 2005 war er Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried bei München. Er erhielt den Nobelpreis im Bereich Chemie 1988 zusammen mit Johann Deisenhofer und Hartmut Michel „für die Erforschung der dreidimensionalen Struktur des Reaktionszentrums der Photosynthese bei einem Purpurbakterium“. Robert Huber leitet als Direktor Emeritus die Gruppe für Strukturforschung am MPI für Biochemie in Martinsried. Darüber hinaus besetzt er mehrere Gastprofessuren an Universitäten in Wales, Singapur, Deutschland und Spanien. Als Mitbegründer der Biotech-Unternehmen Proteros (1997) und SuppreMol (2005) nimmt er in beiden Unternehmen beratende Funktionen ein. Seit 1988 ist Huber ordentliches Mitglied der Bayerischen Akademie der Wissenschaften. 1990 wurde er zu einem Mitglied der Deutschen Akademie der Naturforscher Leopoldina. Seit 2005 forscht Robert Huber als Gastprofessor am Zentrum für Medizinische Biotechnologie der Universität Duisburg-Essen.